Publications Repository - Helmholtz-Zentrum Dresden-Rossendorf

Hüllproteine sind Strukturproteine, welche die äußerste Abgrenzung von zahlreichen Bakterien und fast allen Archaeen darstellen. Isoliert bilden diese Proteine in wässrigen Lösungen und an Grenzflächen regelmäßige parakristalline Gitterstrukturen aus, auf deren Oberfläche sich zahlreiche modifizierbare Carboxyl- und Aminogruppen befinden. Hüllproteine sind daher eine ideale Matrix zur Konstruktion von nanoskaligen sensorischen Schichten, bestehend aus Aptameren und Fluoreszenzfarbstoffen. Aptamere sind kurze Oligonukleotide, welche ähnlich wie Antikörper an Strukturmerkmale anderer Moleküle binden können, jedoch deutlich stabiler sind. Mittels dieser chemischen Antikörper lassen sich eine Vielzahl verschiedener Targetmoleküle spezifisch an die sensorische Schicht binden. Alle Komponenten des Detektionssystems befinden sich durch die regelmäßige Proteinmatrix in räumlicher Nähe, was einen Fluoreszenz Resonanz Energie Transfer zwischen den Fluoreszenzfarbstoffen ermöglicht. Dieser Energietransfer kann durch Binden eines Analyten an das Aptamer gestört werden (Quenching), was die Realisierung eines hochempfindlichen Sensors ermöglicht.